Что такое быстрые и медленные белки? Привет студент Основные представители простых белков и их свойства

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:

 по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)

 по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)

 по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)

 по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)

 по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.

Характеристика простых белков.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.

Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома» .

Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).

Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.

Сальмин - протамин из молоки лосося.

Скумбрин - из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.

Альбумины и глобулины.

Альбумины (А) и глобулины (Г).

А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Содержание альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины -белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ - 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов ниже 30 г/л, изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков. Около 75-80 % осмотического давления крови приходится на долю альбуминов.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот - основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.

Глобулины - белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ = 6 – 7,3). Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики).

Возможно фракционирование белков сыворотки крови на альбумины и глобулины методом высаливания с помощью (NH 4) 2 SO 4 . В насыщенном растворе осаждаются альбумины как более легкая фракция, в полунасыщенном – глобулины.

В клинике широкое распространение получил метод фракционирования белков сыворотки крови путем электрофореза. При электрофоретическом разделении белков сыворотки крови можно выделить 5–7 фракций: Характер и степень изменения белковых фракций сыворотки крови при различных патологических состояниях представляет большой интерес для диагностических целей. Уменьшение альбуминов наблюдается в результате нарушения их синтеза, при дефиците пластического материала, нарушении синтетической функции печени, поражении почек. Содержание глобулинов увеличивается при хронических инфекционных процессах.

Электрофорез белков сыворотки крови.

Проламины и глютелины.

Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола, в то время как все другие белки выпадают в осадок. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза). Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина. Эти белки, например, глиадин, в норме у человека расщепляются, но иногда при рождении фермент, расщепляющий этот белок, отсутствует. Тогда этот белок превращается в продукты распада, обладающие токсическим действием. Развивается заболевание целиакия - непереносимость растительных белков.

Глютелины – тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах.

Протеиноиды.

Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок), кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены - белки соединительной ткани, эластин - белок эластических волокон.

Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно - кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Эластин – это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Сложные белки кроме полипептидных цепей содержат в своем составе небелковую (простетическую) часть, представленную различными веществами. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков:

хромопротеины

углевод – белковые комплексы

липид – белковые комплексы

нуклеопротеины

фосфопротеины

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины , и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем , представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин . В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином :

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н 2 протеин + Н 3 РО 4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны . Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции (рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин :

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны . Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

1. Альбумины

глобулярные белки,

молекулярная масса 70 000,

растворимы в воде,

высаливаются 100% сульфатом аммония,

синтез в печени.

Функции альбуминов

депо белка в организме,

осморегуляция,

неспецифическая защита,

транспорт лекарств, металлов, холестерина, билирубина, желчных пигментов, гормонов.

2. Глобулины

глобулярные белки,

молекулярная масса 150 000 дальтон,

растворимы в солевых растворах,

имеют ряд фракций,

высаливаются 50% сульфатом аммония,

синтезируются в печени и В-лимфоцитах.

Функции глобулинов

ферменты,

транспорт витаминов, гормонов, металлов,

защита (иммунитет),

γ -глобулины являются антителами.

3.Гистоны

связаны с ДНК,

молекулярная масса 20 000,

богаты лиз, арг, гис,

имеют положительный заряд,

защищают ДНК от нуклеаз.

4.Протамины

молекулярная масса 5000,

имеют положительный заряд,

являются белковым компонентом нуклеопротеинов.

5.Протеноиды

Фибриллярные белки:

коллаген,

кератины.

Коллаген

Треть общего белка организма приходится на коллаген – основной белок соединительной ткани.

молекулярная масса коллагена 300 000, Содержится в:

роговице,

Амк-ый состав коллагена: глицин - 30%, гидроксипролин - 15%,

пролин - 5%

Заболевания, связанные с нарушением синтеза коллагена

несовершенный остеогенез,

хондродисплазии,

семейная аневризма аорты.

2. Свободнорадикальное окисление. Понятие о перекисном окислении липи дов.

Свободнорадикальное окисление – важный и многогранный биохимический процесс превращений кислорода, липидов, нуклеиновых кислот, белков и других соединений под действием свободных радикалов, а перекисное окисление липидов (ПОЛ) – одно из его последствий. Свободные радикалами (СР) представляют собой соединения, имеющие неспаренный электрон на наружной орбите и обладающие высокой реакционной способностью. К числу первичных СР относятся супероксидный анион-радикал, окись азота, а вторичными СР являются гидроксильный радикал, синклетный кислород, перекись водорода, пероксинитрит. Образование СР тесно связано, с одной стороны, с появлением свободных электронов при нарушениях процессов окисления в дыхательной цепи, превращении ксантина, синтезе лейкотриенов и простогландинов. Эти реакции зависят от активности ксантиноксидазы, дегидроротатдегидрогеназы, льдегидоксидазы, холестериноксидазы, ферментов цитохрома Р-450.

Перекиси - вещества нестойкие и быстро разрушаются. В липиде появляются "ОН"-группы или кетогруппы. В тканях человека и животных имеются два фермента перекисного окисления: ЦИКЛООКСИГЕНАЗА и ЛИПООКСИГЕНАЗА. При окислении с участием циклооксигеназы одновременно с окислением происходит циклизация, при действии липооксигеназы окисление идет без циклизации.

Билет 42

1. Аминокислоты - структурные единицы белка. Классификация аминокислот по структуре радикала. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Значение для организма незаменимых аминокислот.

Классификация АМК основана на способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях Ph. Различают 5 классов АМК:

1.Неполярные R-группы

Изолейцин

2.Полярные, незаряженные R-группы

Метионин

Аспарагин

Глутамин

3.Ароматические R-группы

Фенилаланин

Триптофан

4.Отрицательно заряженные R-группы

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

5. Положительно заряженные R-группы

Гистидин

10 Амк не синтезируется в организме, поэтому они были названы – незаменимыми: Аргинин, Валин, Гистидин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Трионин, Триптофан, Фенилаланин.

Незаменимость АМК для роста и развития организма животных и человека объясняются отсутствием способностей клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых АМК, поскольку процесс аминирования соотвестствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакции трансаминирования. Следовательно, для обеспечения нормальной жизнидеятельности человека все эти 10 АМК должны поступать с пищей.

Исключение какой-либо незаменимой АМК из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановка роста, нарушениями функций нервной системы и др.

Величины незаменимых АМК необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за еденицу: Лизина 5, Лейцина 4, Валина 3,5, Фенилаланина 3,5, Метионина 3, Изолейцина 2.5, Треонина 2.5, Гистидина 2, Аргинин 1.

Отсутствие или недостаток Валина и Лизина – остановка роста.

Недостаток в пищи одной незаменимой АМК ведет к неполному усвоению других АМК.

Транспортные формы липидов. Роль липопротеинов в обмене холестерина.

Хиломикроны:

Функции: транспортируют экзогенные ТАГ из кишечника через лимфу в кровь, а затем в легкие и жировое депо.

Место образования: в эпителии тонкого кишечника.

Функции: транспортируют эндогенные ТАГ

Место образования: в печени и эпителиальной ткани кишечника

Функции: транспорт холестерина и его эфиров из печени в периферические ткани.

Место образования: В плазме крови

Функции: транспорт холестерина от периферических тканей в печень.

Место образования: В печень.

Биологическая роль ЛП

Эндогенные ТГ доставляются в периферические клетки для обеспечения потребности в энергии, а эндогенный холестерин – для биосинтеза мембран.

Заменимые, незаменимые и условнозаменимые аминокислоты. Кетопластичные и глюкопластичные аминокислоты. Аминокислотный пул. Пути его пополнения и использования. Биосинтез заменимых аминокислот.

Незаменимые АМК: Вал, Иле, Лей, Лиз, Мет, Тре, Три, Фен.

Полузаменимые АМК: Гис и Арг.

Скорость их синтеза недостаточна для того, чтобы обеспечить рост организма в детстве.

Исключение какой-либо АМК из пищи сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой в росте, нарушениями со стороны нервной системы.

При отсутствии Гис, Арг – анемия.

При отсутствии Три – катаракта.

При отсутствии Лиз - кариес, задержка роста.

При отсутствии Мет страдает печень.

Кетогенные АМК дают кетоновые тела

Гликогенные АМК могут превращаться в глюкозу

Аминокислотный пул

2/3 пула – эндогенные источники,

1/3 пула пополняется за счёт пищи.

Фонд свободных АМК организма примерно 35 г.

Углеводы

Пептиды (глутатион, ансерин, карнозин и др.)

Другие АМК

Порфирины (гем, Hb, цитохромы и др.)

Никотанамид, НАД

Производные аминокислот с гормональной функцией (катехоламины, тироксин и др.)

Биогенные амины

Меламины

Кетокислоты (оксикислотCO2 + H2O

Пурины, пиримидины

Мочевина

Биосинтез заменимых АМК

Ала, глу, асп – первичные АМК.

Пути синтеза:

восстановительное аминирование,

трансаминирование

Глутамин синтезируется из глу под действием глутаминсинтетазы.

Аспарагин синтезируется из асп и глутамина.

Глицин синтезируется из серина.

Серин образуется из 3-фосфоглицерата.

Пролин образуется из глутамата.

Аргинин синтезируется в орнитиновом цикле.

Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы.

Тирозин образуется из фенилаланина.

Цистеин синтезируется из метионина и серина.

2. Обмен кальция и фосфора в организме человека, регуляция обмена.

Кальций

В организме взрослого человека

содержится 1,2 кг кальция.

В костях находится 99% от общего количества кальция:

85%- фосфат кальция,

10%- карбонат кальция,

5%- цитрат кальция и лактат кальция.

В плазме крови содержится 2,25-2,75 ммоль/л кальция:

50%- ионизированный кальций,

40%- кальций, связанный с белком,

10%- соли кальция.

Суточная потребность- 1,3-1,4 г кальция. При беременности и лактации - 2 г/сутки.

Пищевые источники:

Всасывание кальция

происходит в тонком кишечнике при участии кальцитриола.

зависит от соотношения фосфора и кальция в пище. Оптимальное соотношение для

совместного усвоения 1: 1-1,5 находится в молоке.

Способствуют всасыванию кальция:

витамин D,

желчные кислоты,

Жирные кислоты тормозят всасывание кальция.

Биологическая роль кальция

в костной и зубной ткани кальций находится в виде гидроксиапатита Са10(РО4)6(ОН)2,

вторичный посредник в передаче регуляторных сигналов,

влияет на сердечную деятельность,

фактор системы свёртывания крови,

участвует в процессах нервно-мышечной возбудимости,

активатор ферментов (липазы, протеинкиназы),

влияет на проницаемость клеточных мембран.

Фосфор

В организме взрослого человека содержится 1 кг фосфора.

90% фосфора содержится в костной ткани:

в виде фосфата кальция (2/3)

растворимые соединения (1/3).

8-9% - внутри клеток,

1% - во внеклеточной жидкости.

В плазме крови содержится 0,6- 1,2 ммоль/л фосфора

(у детей больше в 3-4 раза) в виде:

в составе фосфолипидов,
нуклеиновых кислот,

Суточная потребность -2 г фосфора.

Пищевые источники:

морская рыба,

Биологическая роль фосфора

Входит в состав:

костной ткани,

фосфолипидов,

фосфопротеинов,

коферментов,

нуклеиновых кислот,

буферных систем плазмы и тканевой жидкости.

Регуляция фосфорно-кальциевого обмена

Регулируют обмен кальция и фосфора:

паратгормон

кальцитриол

кальцитонин

паротины

Органы-мишени:

костная ткань,

кишечник.

Cоматотропный гормон

способствует росту скелета,

повышает синтез коллагена,

стимулирует синтез ДНК и РНК.

Паротины – гормоны слюнных желёз.

способствуют минерализации зуба,

индуцируют отложение фосфорно-кальциевых соединений.

Кальцитонин

Пептид из 32 аминокислот

Секретируется клетками щитовидной железы.

Мишень кальцитонина – костная ткань

Кальцитонин способствует:

отложению кальция и фосфора в кости

в результате деятельности остеобластов,

подавлению резорбции кости

(ингибитор остеокластов).

При действии кальцитонина концентрация кальция в крови уменьшается и возрастает в костях.

БИЛЕТ 44

1. Классификация ферментов. Общая характеристика изомераз и лигаз. Коферменты изомеразных и лигазных реакций.

В основе классификации лежит тип катализируемой реакции:

Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции.

Трансферазы - реакции с переносом групп.

Гидролазы - гидролитический разрыв связи СС, СN, СS с присоединением воды по месту разрыва.

Лиазы – реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей, некоторые обратные реакции синтеза.

Изомеразы – перенос групп внутри молекулы с образованием изомеров.

Лигазы:

Лигазы катализируют соединение двух молекул, сопряжённое с разрывом пирофосфатной связи АТФ.

В ходе реакции образуются связи C-O, C-S, C-N, C-C.

Подкласс определяется типом синтезируемой связи.

Примеры лигаз: глутаминсинтетаза,

ацетилКоА-карбоксилаза.

Изомеразы катализируют взаимопревращения изомеров:

цис-транс-изомеразы,

триозофосфатизомераза катализирует взаимопревращение альдоз и кетоз.
Подкласс определяется характером изомерных превращений.
Подподкласс уточняет тип реакции изомеризации.

2. Остаточный азот крови. Диагностическое значение определения компонентов остаточного азота. Гиперазотемия, причины, виды.

Остаточный азот Остаточный азот – это сумма азота всех небелковых азотсодержащих веществ крови. В норме 14-28 ммоль/л. 1. Метаболиты: 1.1. аминокислоты (25%); 1.2. креатин (5%); 1.3. полипептиды, нуклеотиды (до 3,5%). 2. Конечные азотистые продукты: 2.1. мочевина (50%); 2.2. мочевая кислота (4%); 2.3. креатинин (2,5%); 2.4. индикан, аммиак. Гиперазотемия (азотемия). Причины: 1) Продукционный фактор – вследствие распада белков и увеличенного содержания АК в составе остаточного азота. Повышение аминокислот – гипераминоацидемия – при голодании, истощающих заболеваниях, гиперфункции щитовидной железы. 2) Ретенционный фактор – задержка азотистых шлаков в организме за счет нарушения функции почек. Напр., повышение мочевины, повышение креатинина (креатинин только фильтруется, но не реабсорбируется). При интенсивном распаде нуклеиновых кислот, подагре повышается мочевая кислота. При патологии мышц увеличивается креатин.

3. При диспансерном обследовании пациента 40 лет выявлено повышение содержания общего холестерина крови. Можно ли считать пациента здоровым? Содержание каких компонентов липидного обмена следует изучить в крови данного пациента?

Каждая современная девушка, которая следит за собой, занимается разными активностями, стремится быть здоровой, подтянутой и «в форме», просто обязана интересоваться также и вопросами питания. Активности и питание (рациональное, продуманное) – две стороны «одной медали», ведь истинная красота, молодость и подтянутость невозможны без здоровья внутреннего! Белок – ценнейшее вещество для всех нас, незаменимый строительный материал.

Сегодня мы подробно поговорим о быстрых и медленных белках, об их пользе и воздействии на наш организм.

Кратко о том, зачем нам белки.

Белок – основа клеток всех организмов нашей планеты, есть он во всех мышцах, органах, тканях, включая нашу кожу, ногти и волосы. Белок - главный участник важнейших процессов в организме. Белки учавствуют:

в создании гемоглобина;
в обновлении дермы;
в синтезе организмом самых разных ферментов;
в транспортировке по организму витаминов, липидов, минеральных солей и прочих полезностей;
в должном усвоении жиров, и это далеко не все!

Белки – это очевидная польза для всех нас, но иногда они способны причинять и серьезный вред. Употребляемые неправильно (в чрезмерных объемах, из неверно подобранных продуктов, не вовремя), белки могут способствовать развитию аллергии, различных недугов, в том числе сердечно-сосудистых.

Эти опасности грозят в основном тем, кто потребляет белки из сосисок и колбас, жареного мяса, копченостей, модифицированных продуктов.

Классификация белков

Все мы знаем, что белки классифицируют на белки растительного и животного происхождения. Источником белков растительных являются растения. Самые богатые источники таких – это всевозможные орехи, овсянка, пшено, бобовые и так далее. Главные источники белков животных – мясо, продукты моря, продукты молочные, яйца.

Белки, к вашему сведению, бывают не только растительными и животными, но еще и быстрыми и медленными. Классификация эта основывается на скорости усвоения их нашим организмом:

1. Быстрые белки усваиваются в очень сжатые сроки. Буквально спустя 60 минут после приема белки этого типа распадаются на аминокислоты , и попадают напрямую к клеткам. Такие белки дают нам энергию, помогают восстановиться, они же незаменимы, когда нужно набрать мышечную массу.

2. Медленные белки усваиваются очень медленно, зато умеют питать наши клеточки долгое время, в течение 6-8 часов. Такие белки незаменимы, когда нужно похудеть, предотвратить катаболические процессы, укрепить мускулатуру на долгое время.

Нюансы употребления быстрых и медленных белков

В «медленных» белках меньше калорий, усваиваются они долго, и процесс этот требует затрат организмом значительного количества энергии. Специалисты-диетологи рекомендуют употреблять белок этого типа перед сном, делать это можно без вреда и всяческих опасений.

Поздняя трапеза (за два-три часа до отхода ко сну) едой с медленными белками насытит, и не навредит ни здоровью, ни фигуре. За ночь организм отлично справится с ее перевариванием, а мышцы смогут полноценно обогатиться столь необходимыми им аминокислотами.

А еще медленные белки стоит кушать в таких ситуациях, когда нужно гарантированно насытиться на долгое время. Чувство голода долго не будет беспокоить вас после такой еды.

Белки быстрые очень полезны для всех, кто интенсивно занимается спортом (и профессионально, и любительски). Эти же белки незаменимы для людей, чья жизнь наполнена серьезными физическими нагрузками. Если вам, по какой-то причине, нужно быстро получить мощный заряд энергии и прилив сил, вам поможет еда животного происхождения с быстро усвояемыми белками.

Важный совет: такая еда (рыба, мясные продукты, сыры) не должна отличаться чрезмерной жирностью. Еще один нюанс – быстрее и с максимальной пользой усваиваются белковые продукты, прошедшие умеренную обработку температурой и измельченные. Как раз по этой причине все коктейли с протеинами готовят преимущественно с применением блендера.

Продукты с медленными белками

Почти все растительные белки – медленные. Их основой является вещество казеин.

Основные – это бобовые, зерновые, некоторые орехи, грибы. Наиболее медленные и самые полезные – это крупы с зернами, которые не очищены от оболочки. Перевариваются они очень долго, обеспечивая стабильную сытость. Перед приготовлением их рекомендуется замочить, это ускорит приготовление и поможет в разы повысить усвояемость. Максимально обезжиренный творог также относится к белкам медленного типа.

О качестве белка и скорости его усвоения говорит такой показатель, как коэффициент усвоения. У белков медленных этот показатель значительно меньше 1, у быстрых – равен 1 либо незначительно меньше этой цифры.

Вот перечень основных медленных белков:

соя – белка в ней 35 на 100 граммов, коэффициент усвоения – 0,91;
фасоль – белок - 22, коэффициент усвоения – 0,68;
горох - белок - 23, коэффициент усвоения – 0,67;
гречка - белок - 13, коэффициент усвоения – 0,66;
рожь - белок - 11, коэффициент усвоения – 0,63;
кукуруза - белок - 8, коэффициент усвоения – 0,60;
овес - белок - 12, коэффициент усвоения – 0,57;
рис - белок - 7, коэффициент усвоения – 0,55;
пшеница - белок - 13, коэффициент усвоения – 0,54;
арахис - белок - 26, коэффициент усвоения – 0,52;

Перечисленные выше продукты - из основного перечня. С их помощью вы можете сделать множество самых разных блюд со «скоростным» протеином.

Источники быстрых белков

Лучшие «быстрые» белковые продукты – это не только высокий коэффициент их усвоения, но и минимум жира, а также высокое содержание непосредственно белка.

Вот перечень таких «быстрых» белков:

яйца – белок на 100 граммов - 13, коэффициент усвоения – 1,0;
кефир, молоко - белок - 3, коэффициент усвоения – 1,0;
творог - белок - 17, коэффициент усвоения – 1,0;
сыры - белок - 25, коэффициент усвоения – 1,0;
говядина - белок - 19, коэффициент усвоения – 0,92;
мясо птицы (индейка, курица) - белок - 21, коэффициент усвоения – 0,92;
рыба и разного рода морепродукты - белок - 21, коэффициент усвоения – 0,90;
постная свинина - белок - 16, коэффициент усвоения – 0,63.

Правильные сочетания

Эксперты знают, что ценность белков в правильном их сочетании намного выше ценности одного белкового продукта. Такие белки усваиваются полноценно, с максимальной пользой. Именно поэтому они советуют нам обращать внимание на правильное сочетание продуктов.

Наиболее биологически ценными считаются такие сочетания:

яйца плюс фасоль;
яйца плюс картофель;
яйца плюс кукуруза;
яйца плюс пшеница;
соя плюс пшено;
молоко плюс рожь.

Формируя свой рацион, комбинируйте в своем меню, в одной трапезе, без опасений, белки животные и растительные. Также можете смело сочетать мясо и рыбу с зеленью и овощами.

Белки быстрые и медленные нужны и тем, кто худеет, и тем, кто набирает массу, а также всем, кто желает оставаться здоровым в течение всей жизни. Помните – здоровое сочетание животной и растительной еды, соблюдение общепринятых норм калорийности дадут вам возможность сохранить здоровье и добиться требуемого результата!

Покидина Светлана
для женского журнала www.сайт

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на женский онлайн журнал обязательна

Одно из определений жизни звучит следующим образом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». На нашей планете все без исключения организмы содержат такие органические вещества, как протеины. В данной статье будут описаны простые и сложные белки, определены различия в молекулярном строении, а также рассмотрены их функции в клетке.

Что такое белки

С точки зрения биохимии - это высокомолекулярные органические полимеры, мономерами которых являются 20 видов различных аминокислот. Они соединяются между собой ковалентными химическими связями, иначе называемые пептидными. Так как мономеры белка являются амфотерными соединениями, они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную функциональную группы. Химическая связь СО-NH возникает между ними.

Если полипептид состоит из остатков аминокислотных звеньев, он образует простой белок. Молекулы полимера, дополнительно содержащие ионы металлов, витамины, нуклеотиды, углеводы - это сложные белки. Далее мы рассмотрим пространственное строение полипептидов.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура - линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация - четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Разнообразие простых белков

Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа - глобулины - считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции - строительная и опорная.

Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений - ржи, риса, пшеницы - накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.

Протеиды

Это сложные белки, для которых характерно большое разнообразие в связи с различными функциями, выполняемыми ими. Как отмечалось ранее, эта группа полипептидов, кроме белковой части, содержит простетическую группу. Под влиянием различных факторов, таких как высокая температура, соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, сложные белки могут изменять свою пространственную форму, упрощая её. Это явление называется денатурацией. Строение сложных белков нарушается, водородные связи рвутся, а молекулы теряют свои свойства и функции. Как правило, денатурация носит необратимый характер. Но у некоторых полипептидов, выполняющих каталитическую, двигательную и сигнальную функции, возможна ренатурация - восстановление природной структуры протеида.

Если действие дестабилизирующего фактора происходит продолжительное время, белковая молекула разрушается полностью. Это приводит к разрыву пептидных связей первичной структуры. Восстановить протеин и его функции уже невозможно. Такое явление называется деструкцией. Примером может служить варка куриных яиц: жидкий белок - альбумин, находящийся в третичной структуре, полностью разрушается.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки - трансляция.

Первый этап - синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл - рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Ферменты, их строение и функции

Это большая группа белков (около 2000), выполняющих роль веществ, влияющих на скорость протекания биохимических реакций в клетках. Они могут быть простыми (трепсин, пепсин) или сложными. Сложные белки состоят из кофермента и апофермента. Специфичность самого белка относительно соединений, на которые он воздействует, определяет кофермент, а активность протеидов наблюдается только в том случае, когда белковый компонент связан с апоферментом. Каталитическая активность фермента зависит не от всей молекулы, а только от активного центра. Его строение соответствует химической структуре катализируемого вещества по принципу «ключ-замок», поэтому действие ферментов строго специфично. Функции сложных белков заключаются как в участии в метаболических процессах, так и в использовании их в качестве акцепторов.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства более подробно. Так, например, кислый белок, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы - состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии - опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков - это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны - протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы - важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Гликопротеины и протеогликаны

Они являются сложными белками, отличающимися между собой биохимическим составом простетических групп. Если химические связи между белковым компонентом и углеводной частью - ковалентно-гликозидные, такие вещества называются гликопротеинами. Апофермент у них представлен молекулами моно- и олигосахаридов, примерами таких белков служат протромбин, фибриноген (белки, участвующие в свертывании крови). Кортико- и гонадотропные гормоны, интерфероны, мембранные ферменты также являются гликопротеинами. В молекулах протеогликанов белковая часть составляет всего 5%, остальное приходится на простетическую группу (гетерополитсахарид). Обе части соединены гликозидной связью группы ОН-треонина и аргинина и группы NH₂-глутамина и лизина. Молекулы протеогликанов играют очень важную роль в водно-солевом обмене клетки. Ниже представлена таблица сложных белков, изученных нами.

Металлопротеиды

Эти вещества содержат в составе своих молекул ионы одного или нескольких металлов. Рассмотрим примеры сложных белков, относящихся к вышеназванной группе. Это прежде всего ферменты, такие как цитохромоксидаза. Она располагается на кристах митохондрий и активизирует Феррин и трансферрин - протеиды, содержащие ионы железа. Первый депонирует их в клетках, а второй является транспортным белком крови. Еще один металлопротеид - альфаамелаза, она содержит ионы кальция, входит в состав слюны и сока поджелудочной железы, участвуя в расщеплении крахмала. Гемоглобин является как металлопротеидом, так и хромопротеидом. Он выполняет функции транспортного белка, перенося кислород. В результате образуется соединение оксигемоглобин. При вдыхании монооксида карбона, иначе называемого угарным газом, его молекулы образуют с гемоглобином эритроцитов очень стойкое соединение. Оно быстро разносится по органам и тканям, вызывая отравление клеток. В итоге при длительном вдыхании угарного газа наступает смерть от удушья. Гемоглобин частично переносит и углекислый газ, образовавшийся в процессах катаболизма. С током крови диоксид карбона поступает в легкие и почки, а из них - во внешнюю среду. У некоторых ракообразных и моллюсков транспортным белком, переносящим кислород, служит гемоцианин. Вместо железа он содержит ионы меди, поэтому кровь животных имеет не красный, а голубой цвет.

Функции хлорофилла

Как мы уже упоминали ранее, сложные белки могут образовывать комплексы с пигментами - окрашенными органическими веществами. Их цвет зависит от хромоформных групп, которые избирательно поглощают определённые спектры солнечного света. В клетках растений есть зеленые пластиды - хлоропласты, содержащие пигмент хлорофилл. В его состав входят атомы магния и фитол. Они связаны с белковыми молекулами, а сами хлоропласты содержат тилакоиды (пластинки), или мембраны, связанные в стопки - граны. В них находятся фотосинтезирующие пигменты - хлорофиллы - и дополнительные каротиноиды. Здесь же находятся все ферменты, используемые в фотосинтетических реакциях. Таким образом, хромопротеиды, к которым относится и хлорофилл, выполняют важнейшие функции в обмене веществ, а именно в реакциях ассимиляции и диссимиляции.

Вирусные белки

Их содержат представители неклеточных форм жизни, входящие в Царство Вира. Вирусы не имеют собственного белоксинтезирующего аппарата. Нуклеиновые кислоты, ДНК или РНК, могут вызывать синтез собственных частиц самой клеткой, инфицированной вирусом. Простые вирусы состоят только из белковых молекул, компактно собранных в структуры спиральной или многогранной формы, как, например, вирус табачной мозаики. Сложные вирусы имеют дополнительную мембрану, составляющую часть плазматической оболочки клетки-хозяина. В неё могут входить гликопротеиды (вирус гепатита В, вирус оспы). Основная функция гликопротеидов — это узнавание специфических рецепторов на мембране клетки хозяина. В состав дополнительных вирусных оболочек входят и белки-ферменты, обеспечивающие редупликацию ДНК или транскрипцию РНК. Исходя из вышесказанного, можно сделать следующий вывод: белки оболочек вирусных частиц имеют специфическое строение, зависящее от мембранных белков клетки-хозяина.

В данной статье нами была дана характеристика сложных белков, изучены их строение и функции в клетках различных живых организмов.

Возможно, будет полезно почитать: